Beim normalen Menschen werden 97 % des Sauerstoffs durch Hämoglobin zu den Geweben transportiert, nur 3 % werden in Lösung transportiert.
Hämoglobin besteht aus vier Globin-Untereinheiten. Die Bindung von Sauerstoff an diese Untereinheiten ist kooperativ, was zu der charakteristischen sigmoidalen Sauerstoffdissoziationskurve führt. Die Form der Kurve ermöglicht es dem Hämoglobin, beim Verlassen der Lunge hochgradig mit Sauerstoff gesättigt zu sein, in der Regel zu mehr als 97 %, und dennoch in der Lage zu sein, bei den niedrigeren Sauerstoffkonzentrationen, die in den Geweben herrschen (etwa 20-40 mmHg), schnell große Mengen an Sauerstoff abzugeben.
Hundert Milliliter Blut können etwa 20 ml Sauerstoff transportieren, wenn das Hämoglobin zu 100 % gesättigt ist. Im Ruhezustand werden nur 25 % des transportierten Sauerstoffs genutzt, bei anstrengender körperlicher Betätigung können es jedoch bis zu 85 % sein.
Die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff kann sich je nach den Globin-Untereinheiten, aus denen das Hämoglobinmolekül besteht, und je nach chemischer Umgebung ändern. Eine erhöhte Sauerstoffaffinität verschiebt die Sauerstoffdissoziationskurve nach links, eine verringerte Affinität verschiebt die Sauerstoffdissoziationskurve nach rechts.
Zu den Faktoren, die die Sauerstoffaffinität verringern, gehören:
Die Expression von fötalem Hämoglobin führt zu einer erhöhten Sauerstoffaffinität.
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