La lactato deshidrogenasa es una enzima citosólica muy extendida, cuyas mayores concentraciones se encuentran en el corazón, el músculo esquelético, el hígado, los riñones y los glóbulos rojos. Muchos de estos tejidos dependen de la glucólisis anaeróbica para obtener energía.
La LDH cataliza la conversión del piruvato en lactato, y viceversa. En la reacción directa, el NADH se oxida para producir NAD. El NAD es fundamental como agente oxidante para facilitar el flujo a través de la vía glucolítica.
El aumento de la actividad plasmática suele deberse a la fuga de la enzima desde los tejidos como consecuencia de un daño: su concentración en el citosol es 500 veces mayor que en el plasma.
La LDH es un tetrámero formado por combinaciones de dos cadenas polipeptídicas. Se reconocen cinco isoenzimas, denominadas de LD1 a LD5, según el número de cada tipo de cadena, lo que da lugar a diferentes masas moleculares y movilidades electroforéticas:
- La LD1 y la LD2 predominan en el corazón, los glóbulos rojos y el riñón
- las LD4 y LD5 predominan en el hígado y en algunos músculos esqueléticos
- en el pulmón y el bazo no predomina ninguna isoenzima en concreto
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