La lactate déshydrogénase est une enzyme cytosolique très répandue, dont les concentrations les plus élevées se trouvent dans le cœur, les muscles squelettiques, le foie, les reins et les globules rouges. Nombre de ces tissus dépendent de la glycolyse anaérobie pour obtenir de l'énergie.
La LDH catalyse la conversion du pyruvate en lactate, et vice versa. Dans la réaction directe, le NADH est oxydé pour produire du NAD. Le NAD est vital en tant qu'agent oxydant pour faciliter le flux dans la voie glycolytique.
L'augmentation de l'activité plasmatique est généralement le résultat d'une fuite de l'enzyme des tissus à la suite d'un dommage : elle est 500 fois plus concentrée dans le cytosol que dans le plasma.
La LDH est un tétramère composé de combinaisons de deux chaînes polypeptidiques. Cinq isoenzymes sont reconnues, désignées de LD1 à LD5, en fonction du nombre de chaque type de chaîne, ce qui se traduit par une masse moléculaire et une mobilité électrophorétique différentes :
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