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L'AMP cyclique est synthétisé à partir de l'ATP par l'enzyme adénylate cyclase. Le déclenchement de cette réaction serait dû à la liaison d'un ligand extracellulaire avec un récepteur membranaire. L'adrénaline, le glucagon, l'hormone parathyroïdienne, l'hormone antidiurétique et l'hormone thyréotrope sont des exemples de ligands. Parmi les récepteurs appropriés, on peut citer les bêta-adrénorécepteurs et les récepteurs H2.
Lorsqu'un ligand donné se lie à son récepteur spécifique, le complexe active alors une protéine régulatrice de nucléotides à l'intérieur de la membrane plasmique. Cette dernière molécule est activée et se lie à la guanine triphosphate, le GTP. Le complexe protéine régulatrice-GTP diffuse vers l'enzyme adénylate cyclase liée à l'intérieur de la membrane plasmique et l'active. L'adénylate cyclase produit de l'AMPc.
L'AMPc pénètre dans la cellule pour se lier aux protéines kinases dépendantes de l'AMPc et les activer. Ces dernières phosphorylent et activent ainsi d'autres protéines.
L'AMP cyclique est dégradée par l'enzyme phosphodiestérase.
L'adénylate cyclase et la phosphodiestérase sont toutes deux la cible de médicaments visant à moduler les niveaux d'AMPc. D'un point de vue pathologique, la production d'AMPc peut être ciblée dans le cas du choléra : la toxine cholérique se lie au complexe protéine régulatrice du nucléotide-GTP pour empêcher l'hydrolyse. Il en résulte une production débridée d'AMPc et, par conséquent, une sécrétion excessive.
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