Calmoduline

La calmoduline est une protéine cellulaire omniprésente qui joue un rôle important en tant que site de liaison du calcium. Il s'agit d'une chaîne de 148 acides aminés présentant une grande homologie de séquence avec une autre protéine liant le calcium, la troponine C.

Une molécule de calmoduline se lie à quatre ions calcium. Cette liaison ne se produit pas tant que la concentration de calcium cytosolique n'a pas été augmentée à la suite d'un stimulus cellulaire, par exemple la fixation d'un récepteur hormonal. La liaison induit un changement de forme de la molécule en une hélice alpha. Le complexe est alors capable de se lier à d'autres protéines de la cellule et de les activer. Il s'agit notamment de

• les protéines kinases qui phosphorylent d'autres protéines, par ex :
  • la protéine kinase C ; elle joue notamment un rôle dans l'agrégation plaquettaire
  • la phosphorylase kinase, qui joue notamment un rôle dans la stimulation de la glycogénolyse
  • glycogène synthase kinase ; stimule la glycogénolyse
  • myosine chaîne légère kinase ; contraction des muscles lisses
• phospholipase A2 ; participe à la production de métabolites de l'acide arachidonique
• protéine de liaison à la tubuline ; implication possible dans le mouvement du fuseau mitotique, la motilité des spermatozoïdes, etc.