Chez une personne normale, 97 % de l'oxygène est transporté vers les tissus par l'hémoglobine et seulement 3 % est transporté en solution.
L'hémoglobine est composée de quatre sous-unités de globine. La liaison de l'oxygène à ces sous-unités est coopérative, ce qui se traduit par une courbe de dissociation de l'oxygène sigmoïdale caractéristique. La forme de la courbe permet à l'hémoglobine d'être fortement saturée en oxygène lorsqu'elle quitte les poumons, généralement à plus de 97 %, tout en étant capable de décharger rapidement de grandes quantités d'oxygène aux concentrations d'oxygène plus faibles que l'on trouve dans les tissus (environ 20-40 mmHg).
Cent millilitres de sang peuvent transporter environ 20 ml d'oxygène lorsque l'hémoglobine est saturée à 100 %. Au repos, seulement 25 % de l'oxygène transporté est utilisé, mais lors d'un exercice physique intense, jusqu'à 85 % peuvent être utilisés.
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène peut varier en fonction des sous-unités de globine qui composent la molécule d'hémoglobine et en fonction de l'environnement chimique. Une augmentation de l'affinité pour l'oxygène déplace la courbe de dissociation de l'oxygène vers la gauche, tandis qu'une diminution de l'affinité déplace la courbe de dissociation de l'oxygène vers la droite.
Les facteurs qui diminuent l'affinité pour l'oxygène sont les suivants
L'expression de l'hémoglobine fœtale entraîne une augmentation de l'affinité pour l'oxygène.
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