La lactate déshydrogénase est une enzyme cytosolique très répandue, dont les concentrations les plus élevées se trouvent dans le cœur, les muscles squelettiques, le foie, les reins et les globules rouges. Bon nombre de ces tissus dépendent de la glycolyse anaérobie pour leur approvisionnement énergétique.
La LDH catalyse la conversion du pyruvate en lactate, et inversement. Dans la réaction directe, le NADH est oxydé pour produire du NAD. Le NAD joue un rôle essentiel en tant qu'agent oxydant facilitant le flux au sein de la voie glycolytique.
Une augmentation de l’activité plasmatique résulte généralement d’une fuite de l’enzyme hors des tissus à la suite d’une lésion : sa concentration dans le cytosol est 500 fois supérieure à celle du plasma.
La LDH est un tétramère constitué de combinaisons de deux chaînes polypeptidiques. On distingue cinq isoenzymes, désignées LD1 à LD5, en fonction du nombre de chaînes de chaque type, ce qui se traduit par des masses moléculaires et des mobilités électrophorétiques différentes :
- La LD1 et la LD2 prédominent dans le cœur, les globules rouges et les reins
- les LD4 et LD5 prédominent dans le foie et certains muscles squelettiques
- aucune isoenzyme ne prédomine dans les poumons et la rate
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