Die Geschwindigkeit einer durch ein Enzym katalysierten Reaktion steigt mit zunehmender Substratkonzentration bis zu einer maximalen Geschwindigkeit, Vmax, an. Vmax steht für die Sättigung des Enzyms mit Substrat. Km, die Michaelis-Konstante, gibt die Substratkonzentration an, die die Hälfte von Vmax erzeugt. Sie ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat: Je kleiner Km, desto größer ist die Affinität.
In der Praxis bedeutet dies:
- Beim Testen der In-vitro-Aktivität eines Enzyms sollten hohe Substratkonzentrationen verwendet werden.
- Vmax- und Km-Werte können in vitro und in vivo bestimmt werden, um den Beitrag eines bestimmten Enzyms zu einer bestimmten Stoffwechselreaktion zu vergleichen
- Eine Darstellung des Kehrwerts der Substratkonzentration (x-Achse) gegen den Kehrwert der Reaktionsgeschwindigkeit (y-Achse) ergibt Vmax - den Kehrwert des y-Achsenabschnitts - und Km - den negativen Kehrwert des x-Achsenabschnitts. Dies wird als Lineweaver-Burk-Diagramm bezeichnet.
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