Die Untersuchung der Beschaffenheit von Prionen, die bei verschiedenen Krankheiten gefunden werden, zeigt, dass es eine Vielzahl von Typen oder "Stämmen" von Prionprotein gibt. Diese Stämme scheinen sich bei tierischen Prionenerkrankungen durch unterschiedliche Inkubationszeiten, neuropathologische Muster und unterschiedliche Anfälligkeit für Proteolyse und anschließende Migrationsmuster auf Polyacrylamidgel voneinander zu unterscheiden.
Die Untersuchung menschlicher Prionenerkrankungen hat ergeben, dass die Prionen, die bei menschlichen Erkrankungen auftreten, in 4 Typen unterteilt werden können.
Die Typen 1 und 2 kommen bei sporadischer klassischer CJK und auch in einigen iatrogenen Fällen vor.
Prionen des Typs 3 kommen bei iatrogenen Fällen von CJK vor, z. B. bei der Hormontherapie, bei der die Infektion durch periphere Injektionen erworben wird.
Bei der Untersuchung von Fällen der neuen CJK-Variante wurde ein ausgeprägter neuer vierter Typ oder Stamm von Prionprotein festgestellt, der besonders proteaseresistent zu sein scheint und dessen Western Blot eine Glykosylierung des Proteins nahelegt.
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