Die CJK wird durch die intrazelluläre Ablagerung einer abnormen Form des normalen zellulären Prionproteins verursacht. Diese abnorme Form des Prionproteins, die als PrPsc bezeichnet wird, ist unlöslich und proteinaseresistent und kann durch Immunzytochemie in pathologischen Proben nachgewiesen werden. PrPsc unterscheidet sich vom normalen löslichen menschlichen Prionprotein, PrPc, nicht durch seine Aminosäuresequenz, sondern durch die Konformation, in der das Protein gebildet wird. Das PrP-Gen wurde zwar identifiziert, seine normale Funktion ist jedoch noch unbekannt. Transgene Mäuse mit PrP-Knockout entwickeln sich normal.
Die Ausscheidung von PrPsc breitet sich im zentralen Nervensystem aus, da PrPsc die Umwandlung von endogenem PrPc in PrPsc katalysieren kann.
Die reine Protein- oder Prionentheorie kann die drei beobachteten natürlichen Verläufe der spongiformen Enzephalopathien erklären:
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