La lactato deshidrogenasa es una enzima citosólica muy extendida, que se encuentra en las mayores concentraciones en el corazón, el músculo esquelético, el hígado, el riñón y los glóbulos rojos. Muchos de estos tejidos dependen de la glucólisis anaeróbica para obtener energía.
La LDH cataliza la conversión de piruvato en lactato y viceversa. En la reacción de avance, el NADH se oxida para producir NAD. El NAD es vital como agente oxidante para facilitar el flujo a través de la vía glucolítica.
El aumento de la actividad plasmática suele ser el resultado de la fuga de la enzima de los tejidos como consecuencia de un daño: está 500 veces más concentrada en el citosol que en el plasma.
La LDH es un tetrámero formado por combinaciones de 2 cadenas polipeptídicas. Se reconocen cinco isoenzimas, designadas LD1 a LD5, según el número de cada tipo de cadena, lo que da lugar a una masa molecular y una movilidad electroforética diferentes:
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