Inhibición

Las enzimas pueden inhibirse de varias maneras:

• irreversible; la unión entre la enzima y el inhibidor suele ser permanente. Algunos ejemplos son la inhibición de las acetilcolinesterasas por insecticidas organofosforados como el DFP.
• reversible:
  • competitiva: tanto el sustrato como el inhibidor se unen al sitio activo y compiten por estar presentes en él. La enzima tiene una afinidad reducida por el sustrato original - Km se reduce.
  • no competitivo: el inhibidor se une a un sitio enzimático separado del sitio activo. No altera la afinidad de la enzima por el sustrato, pero disminuye la velocidad a la que puede funcionar la enzima - se reduce la Vmax.
  • Inhibición no competitiva: el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato para que no pueda seguir reaccionando. Disminuye la Vmax pero aumenta la Km.