irreversible; la unión entre la enzima y el inhibidor suele ser permanente. Algunos ejemplos son la inhibición de las acetilcolinesterasas por insecticidas organofosforados como el DFP.
reversible:
competitiva: tanto el sustrato como el inhibidor se unen al sitio activo y compiten por estar presentes en él. La enzima tiene una afinidad reducida por el sustrato original - Km se reduce.
no competitivo: el inhibidor se une a un sitio enzimático separado del sitio activo. No altera la afinidad de la enzima por el sustrato, pero disminuye la velocidad a la que puede funcionar la enzima - se reduce la Vmax.
Inhibición no competitiva: el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato para que no pueda seguir reaccionando. Disminuye la Vmax pero aumenta la Km.
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