La transamination décrit les réactions impliquées dans le passage des groupes amino (-NH2) des acides aminés aux alpha-cétoacides. L'acide aminé est ainsi transformé en alpha-cétoacide, et vice versa.
Un certain nombre d'enzymes - les aminotransférases - sont impliquées dans la transamination. Leur présence n'indique pas nécessairement qu'un acide aminé particulier est métabolisé par cette voie. Les acides aminés tels que l'histidine et la sérine sont dégradés par d'autres voies.
Si le 2-oxoglutarate joue le rôle d'alpha-cétoacide récepteur, il est converti en glutamate. Il peut être reconverti en 2-oxoglutarate par l'action de la glutamate déshydrogénase avec production d'ammoniaque. Cela facilite la transamination en fournissant plus de substrat. L'ammoniac peut être transmis au cycle de l'urée.
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