Les aminotransférases sont des enzymes impliquées dans le métabolisme des acides aminés. Elles agissent dans le processus de transamination pour convertir un acide aminé en son oxoacide respectif par le transfert d'un groupe amino (-NH2) à un autre oxoacide. Les aminotransférases ont besoin du phosphate de pyridoxal comme coenzyme.
Dans les hépatocytes, les deux aminotransférases cliniquement pertinentes ont une localisation subcellulaire différente :
L'AST est abondante dans les muscles (cardiaques et squelettiques), les reins, le pancréas et les érythrocytes.
L'ALT est principalement hépatique.
Le tableau clinique permet généralement de localiser la source de l'activité enzymatique. L'AST est mesurée le plus souvent en pratique clinique. En cas de doute sur le tissu d'origine, l'ALT ou d'autres enzymes, par exemple la créatine kinase, peuvent être mesurées.
L'AST et l'ALT sont libérées par le foie lorsque les hépatocytes sont endommagés ou détruits. Les activités sériques sont augmentées dans pratiquement tous les cas d'hépatite virale (l'augmentation peut commencer jusqu'à 14 jours avant l'apparition de la jaunisse) et dans les cas de lésions hépatocellulaires dues à l'alcool ou à d'autres substances toxiques.
La cholestase augmente les taux d'ALT et d'AST lorsqu'elle est associée à une mort hépatocellulaire.
En général, les augmentations de l'AST et de l'ALT sont plus importantes lorsque les hépatocytes sont endommagés par une hépatite virale ou des substances toxiques que dans le cas d'une obstruction biliaire.
Références
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