La vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme augmente jusqu'à atteindre une vitesse maximale, Vmax, lorsque la concentration en substrat augmente. Vmax représente la saturation de l'enzyme en substrat. Km, la constante de Michaelis, représente la concentration de substrat qui produit la moitié de Vmax. Il s'agit d'une mesure de l'affinité de l'enzyme pour son substrat : plus Km est petit, plus l'affinité est grande.
En pratique, cela signifie que
- qu'il faut utiliser des concentrations élevées de substrat pour tester l'activité in vitro d'une enzyme
- les valeurs Vmax et Km peuvent être déterminées in vitro et in vivo pour comparer la contribution d'une enzyme donnée à une réaction métabolique donnée
- un tracé de la réciproque de la concentration en substrat (axe des x) par rapport à la réciproque de la vitesse de réaction (axe des y) peut donner Vmax - la réciproque de l'ordonnée à l'origine - et Km - la réciproque négative de l'ordonnée à l'origine. C'est ce qu'on appelle un tracé de Lineweaver-Burk.
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