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La pyruvate déshydrogénase existe sous 2 formes. La forme a (PDa) est active et déphosphorylée. Elle est phosphorylée en forme b inactive (PDb) par l'enzyme pyruvate déshydrogénase kinase. PDb est déphosphorylé en PDa par l'enzyme pyruvate déshydrogénase phosphatase.
La pyruvate déshydrogénase kinase est activée par :
La pyruvate déshydrogénase kinase est inhibée par une concentration croissante de pyruvate.
La pyruvate déshydrogénase phosphatase est stimulée par une augmentation de la concentration de calcium.
Par conséquent, tout indice d'un faible statut énergétique dans la cellule, par exemple un faible taux d'ATP, ou l'activation de la contraction musculaire par une augmentation de la concentration en calcium, stimule une production accrue d'acétyl-CoA.
L'un des corollaires de l'inhibition de la pyruvate déshydrogénase par des concentrations accrues d'acétyl-CoA est que la lipolyse, avec la production d'acétyl-CoA, inhibe l'entrée du pyruvate glycolytique dans le cycle TCA. Il s'agit d'un moyen de conserver le glucose en période de stress.
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