A lactato desidrogenase é uma enzima citosólica muito difundida, que se encontra em maior concentração no coração, no músculo esquelético, no fígado, nos rins e nos glóbulos vermelhos. Muitos destes tecidos dependem da glicólise anaeróbica para obter energia.
A LDH catalisa a conversão de piruvato em lactato e vice-versa. Na reação direta, o NADH é oxidado para produzir NAD. O NAD é vital como agente oxidante para facilitar o fluxo através da via glicolítica.
O aumento da atividade plasmática resulta normalmente da fuga de enzimas dos tecidos em consequência de lesões: a LDH está 500 vezes mais concentrada no citosol do que no plasma.
A LDH é um tetrâmero constituído por combinações de duas cadeias polipeptídicas. São reconhecidas cinco isoenzimas, designadas LD1 a LD5, de acordo com o número de cada tipo de cadeia, o que resulta numa massa molecular e numa mobilidade electroforética diferentes:
- LD1 e LD2 são predominantes no coração, nos glóbulos vermelhos e nos rins
- LD4 e LD5 predominam no fígado e nalguns músculos esqueléticos
- não há predominância de uma única isoenzima no pulmão e no baço
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