A lactato-desidrogenase é uma enzima citosólica amplamente distribuída, encontrada nas maiores concentrações no coração, no músculo esquelético, no fígado, nos rins e nos glóbulos vermelhos. Muitos destes tecidos dependem da glicólise anaeróbica para a produção de energia.
A LDH catalisa a conversão do piruvato em lactato e vice-versa. Na reação direta, o NADH é oxidado para produzir NAD. O NAD é essencial como agente oxidante para facilitar o fluxo através da via glicolítica.
O aumento da atividade plasmática resulta geralmente da libertação da enzima pelos tecidos em consequência de lesões: a sua concentração no citosol é 500 vezes superior à do plasma.
A LDH é um tetrâmero composto por combinações de duas cadeias polipeptídicas. São reconhecidas cinco isoenzimas, designadas LD1 a LD5, de acordo com o número de cada tipo de cadeia, o que resulta em diferentes massas moleculares e mobilidades eletroforéticas:
- A LD1 e a LD2 são predominantes no coração, nos glóbulos vermelhos e nos rins
- A LD4 e a LD5 são predominantes no fígado e em alguns músculos esqueléticos
- nenhuma isoenzima específica predomina nos pulmões e no baço
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