Laktatdehydrogenase ist ein weit verbreitetes zytosolisches Enzym, das in den höchsten Konzentrationen im Herzen, in der Skelettmuskulatur, in der Leber, in den Nieren und in den roten Blutkörperchen vorkommt. Viele dieser Gewebe beziehen ihre Energie aus der anaeroben Glykolyse.
LDH katalysiert die Umwandlung von Pyruvat in Laktat und umgekehrt. Bei der Vorwärtsreaktion wird NADH oxidiert, wodurch NAD entsteht. NAD ist als Oxidationsmittel unerlässlich, um den Stofffluss durch den glykolytischen Stoffwechselweg zu ermöglichen.
Eine erhöhte Plasmaaktivität ist in der Regel auf das Austreten des Enzyms aus dem Gewebe infolge einer Schädigung zurückzuführen: Im Zytosol ist es im Vergleich zum Plasma 500-mal stärker konzentriert.
LDH ist ein Tetramer, das aus Kombinationen von jeweils zwei Polypeptidketten besteht. Es werden fünf Isoenzyme unterschieden, die je nach Anzahl der Ketten eines Typs als LD1 bis LD5 bezeichnet werden und sich in ihrer Molekülmasse und elektrophoretischen Mobilität unterscheiden:
- LD1 und LD2 kommen vorwiegend im Herzen, in den roten Blutkörperchen und in der Niere vor
- LD4 und LD5 kommen vorwiegend in der Leber und einigen Skelettmuskeln vor
- In der Lunge und der Milz dominiert kein einzelnes Isoenzym
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