Laktatdehydrogenase ist ein weit verbreitetes zytosolisches Enzym, das in den größten Konzentrationen in Herz, Skelettmuskel, Leber, Niere und roten Blutkörperchen zu finden ist. Viele dieser Gewebe sind auf die anaerobe Glykolyse zur Energiegewinnung angewiesen.
LDH katalysiert die Umwandlung von Pyruvat in Laktat und umgekehrt. In der Vorwärtsreaktion wird NADH oxidiert, um NAD zu erzeugen. NAD ist als Oxidationsmittel unerlässlich, um den Fluss durch den glykolytischen Weg zu erleichtern.
Eine erhöhte Plasmaaktivität ist in der Regel das Ergebnis des Austretens des Enzyms aus dem Gewebe infolge einer Schädigung: Es ist im Zytosol 500-mal stärker konzentriert als im Plasma.
LDH ist ein Tetramer, das aus Kombinationen von 2 Polypeptidketten besteht. Es werden fünf Isoenzyme unterschieden, die als LD1 bis LD5 bezeichnet werden, je nach Anzahl der einzelnen Kettentypen, die sich in unterschiedlicher Molekularmasse und elektrophoretischer Mobilität äußern:
- LD1 und LD2 sind vor allem im Herzen, in den Erythrozyten und in der Niere zu finden.
- LD4 und LD5 sind in der Leber und einigen Skelettmuskeln vorherrschend
- in der Lunge und der Milz sind keine einzelnen Isoenzyme vorherrschend
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