O AMP cíclico é sintetizado a partir do ATP pela enzima adenilato ciclase. Pensa-se que o gatilho para esta reação é a ligação de um ligando extracelular a um recetor ligado à membrana. Exemplos de ligandos incluem a adrenalina, o glucagon, a hormona paratiroideia, a hormona antidiurética e a hormona estimulante da tiroide. Exemplos de receptores adequados incluem os receptores beta-adrenérgicos e os receptores H2.
Após a ligação de um determinado ligando ao seu recetor específico, o complexo ativa uma proteína reguladora de nucleótidos no interior da membrana plasmática. Esta última molécula é activada e liga-se ao trifosfato de guanina, GTP. O complexo proteína reguladora-GTP difunde-se e ativa a enzima adenilato ciclase que se encontra ligada ao interior da membrana plasmática. A adenilato ciclase produz cAMP.
O AMPc passa para o interior da célula para se ligar e ativar as enzimas de proteína cinase dependentes de AMPc. Estas últimas fosforilam e activam outras proteínas.
O AMP cíclico é degradado pela enzima fosfodiesterase.
Tanto a adenilato ciclase como a fosfodiesterase são o alvo dos medicamentos que modulam os níveis de AMPc. Patologicamente, a produção de AMPc pode ser alvo da cólera: a toxina da cólera liga-se ao complexo proteína-GTP regulador dos nucleótidos para impedir a hidrólise. Isto resulta na produção desenfreada de AMPc com subsequente secreção hiperactiva.
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