Inibição

As enzimas podem ser inibidas de várias formas:

• irreversível; a ligação entre a enzima e o inibidor é geralmente permanente. Exemplos incluem a inibição das acetilcolinesterases por insecticidas organofosforados como o DFP.
• reversível:
  • competitiva: tanto o substrato como o inibidor se ligam ao sítio ativo e competem pela sua presença no mesmo. A enzima tem uma afinidade reduzida pelo substrato original - o Km é reduzido.
  • não-competitivo: o inibidor liga-se a um sítio enzimático separado do sítio ativo. Não altera a afinidade da enzima pelo substrato, mas diminui a velocidade a que a enzima pode atuar - o Vmax é reduzido.
  • Inibição não competitiva: o inibidor liga-se ao complexo enzima-substrato de modo a que este não possa sofrer mais reacções. Diminui o Vmax mas aumenta o Km.