Hemmung

Enzyme können auf unterschiedliche Art und Weise gehemmt werden:

• Sie sind irreversibel; die Bindung zwischen Enzym und Inhibitor ist in der Regel dauerhaft. Beispiele sind die Hemmung von Acetylcholinesterasen durch Organophosphat-Insektizide wie DFP.
• reversibel:
  • Kompetitiv: Sowohl das Substrat als auch der Inhibitor binden sich an das aktive Zentrum und konkurrieren um die Präsenz in diesem Zentrum. Das Enzym hat eine verringerte Affinität für das ursprüngliche Substrat - Km ist verringert.
  • nicht-kompetitiv: Der Inhibitor bindet an eine vom aktiven Zentrum getrennte Stelle des Enzyms. Er verändert nicht die Affinität des Enzyms für das Substrat, aber er verringert die Geschwindigkeit, mit der das Enzym arbeiten kann - Vmax ist verringert.
  • Unkompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet sich an den Enzym-Substrat-Komplex, so dass dieser keine weitere Reaktion mehr eingehen kann. Er senkt Vmax, erhöht aber Km.