Pyruvat-Dehydrogenase existiert in 2 Formen. Die a-Form (PDa) ist aktiv und dephosphoryliert. Sie wird durch das Enzym Pyruvat-Dehydrogenase-Kinase zur inaktiven b-Form (PDb) phosphoryliert. PDb wird durch das Enzym Pyruvat-Dehydrogenase-Phosphatase wieder zu PDa dephosphoryliert.
Die Pyruvatdehydrogenase-Kinase wird aktiviert durch:
- eine Erhöhung von Acetyl-CoA im Verhältnis zu Coenzym A
- Erhöhung von NADH im Verhältnis zu NAD
- Erhöhung von ATP im Verhältnis zu ADP
Die Pyruvat-Dehydrogenase-Kinase wird durch eine steigende Konzentration von Pyruvat gehemmt.
Die Pyruvatdehydrogenase-Phosphatase wird durch eine steigende Kalziumkonzentration stimuliert.
Jeder Hinweis auf einen niedrigen Energiestatus in der Zelle, z. B. ein niedriger ATP-Gehalt, oder die Aktivierung der Muskelkontraktion durch einen Anstieg der Kalziumkonzentration stimuliert also die erhöhte Produktion von Acetyl-CoA.
Eine Folge der erhöhten Acetyl-CoA-Konzentration, die die Pyruvatdehydrogenase hemmt, ist, dass die Lipolyse mit der Produktion von Acetyl-CoA den Eintritt von glykolytischem Pyruvat in den TCA-Zyklus hemmt. Auf diese Weise wird in Stresssituationen Glukose konserviert.
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