Las enzimas son fundamentalmente proteínas; la secuencia exacta de aminoácidos determina el nivel secundario de la estructura debido a la interacción entre los grupos laterales individuales:
A menudo, los grupos hidrófobos se ocultan en el centro de una molécula globular con combinaciones de estas estructuras. La enzima forma un complejo con su sustrato antes de catalizar su conversión en producto. La reacción suele depender de un centro activo, normalmente una hendidura en la molécula a la que pasa el sustrato. La forma del centro activo es fundamental para garantizar que el sustrato adecuado entre en la orientación correcta para someterse a la tensión o entrar en asociación con las coenzimas.
Por ejemplo, la lisozima es una enzima que escinde el polisacárido de las paredes celulares bacterianas. Es un polipéptido de 129 residuos de aminoácidos que forman una molécula globular con estructuras de láminas alfa-helicoidales y beta-plegadas. Su centro activo es una hendidura en la que encajan 6 aminoácidos que actúa rompiendo el enlace entre el 4º y el 5º.
Además, las enzimas pueden presentarse en diferentes isoenzimas y formas. A menudo dependen de coenzimas y cofactores.
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