Los aminoácidos pueden modificarse de varias maneras:
- fosforilación en residuos de serina y treonina; un medio de mensajería secundaria y activación hormonal
- adición de grupos de hidratos de carbono para dar proteoglicanos:
- normalmente unidos a átomos de nitrógeno u oxígeno
- puede proteger contra la proteólisis
- papel en el reconocimiento de membranas
- adición de lípidos para formar lipoproteínas
- formación de enlaces covalentes, por ejemplo
- puentes disulfuro entre residuos de cisteína
- enlaces peptídicos entre grupos -C00H y -NH2; base de la formación de polipéptidos
- formación de enlaces de hidrógeno entre átomos de hidrógeno y oxígeno en residuos de aminoácidos adyacentes
- Formación de enlaces de Van der Waals entre porciones hidrófobas adyacentes de 2 aminoácidos.
Estos tipos de interacción determinan la disposición de los niveles superiores de la estructura proteica; por lo tanto, desempeñan un papel vital en la función de las proteínas.