Modificación estructural (aminoácidos)

Los aminoácidos pueden modificarse de varias maneras:

• fosforilación en residuos de serina y treonina; un medio de mensajería secundaria y activación hormonal
• adición de grupos de hidratos de carbono para dar proteoglicanos:
  • normalmente unidos a átomos de nitrógeno u oxígeno
  • puede proteger contra la proteólisis
  • papel en el reconocimiento de membranas
• adición de lípidos para formar lipoproteínas
• formación de enlaces covalentes, por ejemplo
  • puentes disulfuro entre residuos de cisteína
  • enlaces peptídicos entre grupos -C00H y -NH2; base de la formación de polipéptidos
• formación de enlaces de hidrógeno entre átomos de hidrógeno y oxígeno en residuos de aminoácidos adyacentes
• Formación de enlaces de Van der Waals entre porciones hidrófobas adyacentes de 2 aminoácidos.

Estos tipos de interacción determinan la disposición de los niveles superiores de la estructura proteica; por lo tanto, desempeñan un papel vital en la función de las proteínas.