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Étiologie et pathogénie

Traduit de l'anglais. Afficher l'original.

Équipe de rédaction

La MCJ est causée par le dépôt intracellulaire d'une forme anormale de la protéine prion cellulaire normale. Cette forme anormale de la protéine prion, appelée PrPsc, est insoluble et résistante aux protéinases et peut être identifiée par immunocytochimie sur des échantillons pathologiques. La PrPsc diffère de la protéine prion humaine soluble normale, la PrPc, non pas par sa séquence d'acides aminés, mais par la conformation dans laquelle la protéine est formée. Le gène de la PrP a été identifié, mais sa fonction normale est encore inconnue. Les souris transgéniques PrP-knockout se développent normalement.

La précipitation de la PrPsc se propage dans le système nerveux central en raison de la capacité de la PrPsc à catalyser la conversion de la PrPc endogène en PrPsc.

La théorie de la protéine seule, ou prion, peut expliquer les trois histoires naturelles observées des encéphalopathies spongiformes :

  • sporadique :
    • la conversion de la PrPc en PrPsc peut se produire de manière aléatoire

  • familiale :
    • des mutations spécifiques de la PrP rendent plus probables les conversions aléatoires de la PrPc en PrPsc

  • acquise :
    • l'exposition iatrogène ou environnementale à la PrPsc peut déclencher la production endogène de PrPsc

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