Les acides aminés peuvent être modifiés de plusieurs façons :
- phosphorylation au niveau des résidus sérine et thréonine ; un moyen d'activation des messagers secondaires et des hormones
- l'ajout de groupes d'hydrates de carbone pour donner des protéoglycanes :
- généralement liés à un atome d'azote ou d'oxygène
- peut protéger contre la protéolyse
- rôle dans la reconnaissance de la membrane
- ajout de lipides pour donner des lipoprotéines
- formation de liaisons covalentes, par ex :
- ponts disulfures entre les résidus de cystéine
- liaisons peptidiques entre les groupes -C00H et -NH2 ; base de la formation des polypeptides
- la formation de liaisons hydrogène entre les atomes d'hydrogène et d'oxygène dans les résidus d'acides aminés adjacents
- formation de liaisons de van der Waals entre les parties hydrophobes adjacentes de deux acides aminés.
Ces types d'interaction déterminent l'agencement des niveaux supérieurs de la structure des protéines ; ils jouent donc un rôle essentiel dans la fonction des protéines.
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