Aminotransferasen

Aminotransferasen sind Enzyme, die am Aminosäurestoffwechsel beteiligt sind. Sie wirken im Prozess der Transaminierung, um eine Aminosäure in ihre jeweilige Oxosäure umzuwandeln, indem sie eine Aminogruppe (-NH2) auf eine andere Oxosäure übertragen. Aminotransferasen benötigen Pyridoxalphosphat als Coenzym.

In Hepatozyten haben die beiden klinisch relevanten Aminotransferasen eine unterschiedliche subzelluläre Lokalisierung:

• Aspartat-Aminotransferase (AST) ist im Zytoplasma und in den Mitochondrien zu finden
• Alanin-Aminotransferase (ALT) befindet sich im Zytoplasma

AST ist reichlich vorhanden in Muskeln, z. B. Herz- und Skelettmuskeln, Nieren, Bauchspeicheldrüse und Erythrozyten.

ALT kommt vorwiegend in der Leber vor.

Das klinische Bild erlaubt in der Regel die Lokalisierung der Quelle der Enzymaktivität. Die AST wird in der klinischen Praxis am häufigsten gemessen. Bestehen Zweifel hinsichtlich des Ursprungsgewebes, können auch die ALT oder andere Enzyme, z. B. die Kreatinkinase, gemessen werden.

AST und ALT werden von der Leber freigesetzt, wenn Hepatozyten beschädigt oder zerstört werden. Die Serumaktivitäten sind in praktisch allen Fällen von Virushepatitis (der Anstieg kann bis zu 14 Tage vor dem Auftreten der Gelbsucht beginnen) und bei hepatozellulären Schäden durch Alkohol oder andere toxische Substanzen erhöht.

Eine Cholestase führt zu einem Anstieg von ALT und AST, wenn sie mit einem Leberzelltod einhergeht.

Im Allgemeinen ist der Anstieg von AST und ALT höher, wenn die Hepatozyten durch eine Virushepatitis oder toxische Substanzen geschädigt sind, als bei einer Gallenwegsobstruktion.

Referenzen

1. Königliche Pharmazeutische Gesellschaft. Leberfunktionstests: Indikation und Interpretation. Feb 2022 [Internet-Veröffentlichung].
2. R R, Sangameshwar A, Tan YY, et al. Approach to Abnormal Liver Biochemistries in the Primary Care Setting. Cureus. 2024 Mar 20;16(3)