Les enzymes sont fondamentalement des protéines ; la séquence exacte des acides aminés détermine le niveau secondaire de la structure en raison de l'interaction entre les groupes latéraux individuels :
Souvent, des groupes hydrophobes sont cachés au centre d'une molécule globulaire avec des combinaisons de ces structures. L'enzyme forme un complexe avec son substrat avant de catalyser sa conversion en produit. La réaction dépend généralement d'un centre actif, habituellement une fente dans la molécule dans laquelle passe le substrat. La forme du site actif est essentielle pour garantir que le bon substrat entre dans la bonne orientation pour être soumis à une contrainte ou s'associer à des coenzymes.
Par exemple, le lysozyme est une enzyme qui clive le polysaccharide des parois cellulaires bactériennes. Il s'agit d'un polypeptide de 129 résidus d'acides aminés qui forment une molécule globulaire avec des structures en feuillets alpha-hélicoïdaux et bêta-plaqués. Son centre actif est une fente correspondant à 6 acides aminés qui agit en rompant la liaison entre le 4e et le 5e.
Les enzymes peuvent également se présenter sous différentes formes et isoenzymes. Elles dépendent souvent de coenzymes et de cofacteurs.
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