La variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (vMCJ) est une nouvelle maladie humaine à prions causée par l'agent de l'encéphalopathie spongiforme bovine.
- La plupart des cas ont été recensés au Royaume-Uni et, dans une moindre mesure, dans 11 autres pays.
- tous les cas certains de vMCJ sont apparus chez des homozygotes méthionine au codon 129 du gène de la protéine prion
- à la suite d'une infection orale, l'agent de la vMCJ semble se répliquer dans les tissus lymphoïdes pendant la phase asymptomatique de la période d'incubation.
L'incidence de la variante de la MCJ résultant de la transmission humaine de l'ESB, principalement par l'exposition alimentaire, a régulièrement diminué au Royaume-Uni depuis 2000, avec un total de 176 cas (1).
- la prévalence de l'infection subclinique indiquée par des enquêtes anonymes sur le tissu appendiculaire reste une préoccupation importante, avec un taux d'environ 1:2000 au Royaume-Uni (http://www.hpa.org.uk/hpr/archives/2012/news3212.htm#bnrmlprn)
- les individus infectés de manière subclinique peuvent ne jamais se transformer en cas cliniques, mais ils présentent des risques de transmission iatrogène par transfusion de sang ou de produits sanguins, par la dentisterie et par la chirurgie.
Notes :
- La vMCJ est l'une des encéphalopathies spongiformes transmissibles qui affectent l'homme et d'autres mammifères.
- Ces affections neurodégénératives, également connues sous le nom de maladies à prions, sont potentiellement transmissibles, bien que la plupart des maladies humaines ne soient apparemment pas acquises.
- partagent une anomalie moléculaire commune : un changement de conformation post-traductionnel d'une protéine hôte normale (la protéine prion, codée chez l'homme par le gène de la protéine prion (PRNP) sur le chromosome 20)
- la transmissibilité nécessite un agent infectieux appelé "prion".
- selon l'hypothèse du prion, le prion est constitué entièrement ou principalement de la protéine prion anormalement repliée (désignée par PrPSc, la forme normale étant désignée par PrPc). La protéine prion anormale semble provoquer une cascade de mauvais repliements dans le prion cellulaire normal, modifiant de la même manière sa structure conformationnelle et propageant la maladie.
Référence :