Modificação estrutural (aminoácidos)

Os aminoácidos podem ser modificados de várias formas:

• fosforilação em resíduos de serina e treonina; um dos meios de ativação de mensageiros secundários e hormonas
• adição de grupos de hidratos de carbono para dar origem a proteoglicanos:
  • normalmente ligados a um átomo de azoto ou de oxigénio
  • pode proteger contra a proteólise
  • papel no reconhecimento da membrana
• adição de lípidos para dar origem a lipoproteínas
• formação de ligações covalentes, por exemplo
  • pontes dissulfureto entre resíduos de cisteína
  • ligações peptídicas entre grupos -C00H e -NH2; a base da formação de polipéptidos
• formação de ligações de hidrogénio entre átomos de hidrogénio e de oxigénio em resíduos de aminoácidos adjacentes
• formação de ligações de van der Waals entre porções hidrofóbicas adjacentes de 2 aminoácidos

Estes tipos de interação determinam a disposição dos níveis superiores da estrutura das proteínas; por conseguinte, têm um papel vital a desempenhar na função das proteínas.