Os aminoácidos podem ser modificados de várias formas:
- fosforilação em resíduos de serina e treonina; um dos meios de ativação de mensageiros secundários e hormonas
- adição de grupos de hidratos de carbono para dar origem a proteoglicanos:
- normalmente ligados a um átomo de azoto ou de oxigénio
- pode proteger contra a proteólise
- papel no reconhecimento da membrana
- adição de lípidos para dar origem a lipoproteínas
- formação de ligações covalentes, por exemplo
- pontes dissulfureto entre resíduos de cisteína
- ligações peptídicas entre grupos -C00H e -NH2; a base da formação de polipéptidos
- formação de ligações de hidrogénio entre átomos de hidrogénio e de oxigénio em resíduos de aminoácidos adjacentes
- formação de ligações de van der Waals entre porções hidrofóbicas adjacentes de 2 aminoácidos
Estes tipos de interação determinam a disposição dos níveis superiores da estrutura das proteínas; por conseguinte, têm um papel vital a desempenhar na função das proteínas.
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