Las aminotransferasas son enzimas implicadas en el metabolismo de los aminoácidos. Actúan en el proceso de transaminación para convertir un aminoácido en su respectivo oxoácido mediante la transferencia de un grupo amino (-NH2) a otro oxoácido. Las aminotransferasas requieren piridoxal fosfato como coenzima.
En los hepatocitos, las dos aminotransferasas clínicamente relevantes tienen una localización subcelular diferente:
La AST abunda en los músculos (cardíacos y esqueléticos), riñones, páncreas y eritrocitos.
La ALT es predominantemente hepática.
El cuadro clínico suele permitir localizar la fuente de actividad enzimática. La AST se mide con mayor frecuencia en la práctica clínica. En caso de duda sobre el tejido de origen, puede medirse la ALT u otras enzimas, como la creatincinasa.
La AST y la ALT se liberan del hígado cuando los hepatocitos se dañan o se destruyen. Las actividades séricas aumentan en prácticamente todos los casos de hepatitis vírica (el aumento puede comenzar hasta 14 días antes de la aparición de ictericia) y en casos de daño hepatocelular debido al alcohol u otras sustancias tóxicas.
La colestasis aumentará la ALT y la AST cuando se asocie a muerte hepatocelular.
En general, los aumentos de AST y ALT son mayores cuando los hepatocitos están dañados por hepatitis vírica o sustancias tóxicas que en la obstrucción biliar.
Referencias
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