Aminotransferases

As aminotransferases são enzimas envolvidas no metabolismo dos aminoácidos. Actuam no processo de transaminação para converter um aminoácido no seu respetivo oxoácido através da transferência de um grupo amino (-NH2) para outro oxoácido. As aminotransferases requerem fosfato de piridoxal como coenzima.

Nos hepatócitos, as duas aminotransferases clinicamente relevantes têm localizações subcelulares diferentes:

• a aspartato aminotransferase (AST) encontra-se no citoplasma e nas mitocôndrias
• a alanina aminotransferase (ALT) é citoplasmática

A AST é abundante nos músculos, por exemplo, cardíaco e esquelético, nos rins, no pâncreas e nos eritrócitos.

A ALT é predominantemente hepática.

O quadro clínico permite normalmente localizar a fonte da atividade enzimática. A AST é medida mais frequentemente na prática clínica. Em caso de dúvida sobre o tecido de origem, pode ser medida a ALT ou outras enzimas, por exemplo, a creatina quinase.

A AST e a ALT são libertadas do fígado quando os hepatócitos são danificados ou destruídos. As actividades séricas estão aumentadas em praticamente todos os casos de hepatite viral (o aumento pode começar até 14 dias antes do início da iterícia) e em casos de danos hepatocelulares devidos ao álcool ou a outras substâncias tóxicas.

A colestase aumenta a ALT e a AST quando associada a morte hepatocelular.

Em geral, os aumentos da AST e da ALT são mais elevados quando os hepatócitos são danificados por hepatite viral ou substâncias tóxicas do que na obstrução biliar.

Referências

1. Royal Pharmaceutical Society. Testes de função hepática: indicação e interpretação. fevereiro de 2022 [publicação na Internet].
2. R R, Sangameshwar A, Tan YY, et al. Abordagem das bioquímicas hepáticas anormais no contexto dos cuidados primários. Cureus. 2024 Mar 20;16(3)