As enzimas são fundamentalmente proteínas; a sequência exacta de aminoácidos determina o nível secundário da estrutura devido à interação entre grupos laterais individuais:
- aleatória
- alfa-hélice
- folha beta-pregueada
Muitas vezes, os grupos hidrofóbicos estão escondidos no centro de uma molécula globular com combinações destas estruturas. A enzima forma um complexo com o seu substrato antes de catalisar a sua conversão em produto. A reação depende normalmente de um centro ativo, geralmente uma fenda na molécula para a qual o substrato passa. A forma do sítio ativo é fundamental para garantir que o substrato certo entra na orientação correta para ser colocado sob tensão ou entrar em associação com coenzimas.
Por exemplo, a lisozima é uma enzima que cliva o polissacárido das paredes celulares bacterianas. É um polipéptido de 129 resíduos de aminoácidos que formam uma molécula globular com estruturas de folhas alfa-helicoidais e beta-pregueadas. O seu centro ativo é uma fenda que encaixa 6 aminoácidos e que actua para quebrar a ligação entre o 4º e o 5º aminoácidos.
Além disso, as enzimas podem apresentar-se em diferentes isoenzimas e formas. Dependem frequentemente de co-enzimas e co-factores.
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